Los aminoácidos son las unidades básicas que componen las proteínas. Cada aminoácido tiene una estructura similar: grupo amino (-NH₂), grupo carboxilo (-COOH), átomo de hidrógeno y otros grupos atómicos (-R) unidos al mismo átomo de carbono. El tipo de aminoácido viene determinado por su grupo R. En teoría, el grupo R es arbitrario, pero sólo hay 20 aminoácidos que componen las proteínas. Los aminoácidos se clasifican según el carácter del grupo R.
Aminoácidos hidrófobos: sus grupos R son hidrófobos (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro)
Aminoácidos hidrófilos: sus grupos R son hidrófilos. Se clasifican de nuevo en aminoácidos neutros, aminoácidos básicos, aminoácidos ácidos.
Aminoácidos neutros: su grupo R contiene un grupo hidroxilo o carbonilo polar y no está cargado (Ser, Thr, Cys, Tyr, Pro).
Aminoácidos básicos: su grupo R contiene un grupo amino, cargado positivamente (Asp, Glu)
Aminoácidos ácidos: su grupo R contiene un grupo hidroxilo, con carga negativa (Lys, Arg, His)
Los cuatro niveles de la estructura proteica
Cada proteína tiene una estructura tridimensional única que puede combinarse con moléculas específicas para realizar las reacciones bioquímicas correspondientes. Esto es similar a una llave que sólo abre una cerradura. La diversidad de las estructuras proteicas determina la versatilidad de sus funciones
Estructura primaria
Dos aminoácidos se despojan de una molécula de agua para formar un enlace peptídico que los une. El tercer, cuarto hasta el enésimo aminoácido se unen al final de la cadena peptídica de la misma manera. Son similares a las letras de una palabra; si las letras están dispuestas de forma diferente, las palabras serán distintas. No importa lo largo que sea un péptido, siempre tiene un grupo amino o carboxilo en sus dos extremos. El extremo que contiene el grupo carboxilo se denomina C-terminal y el extremo que contiene el grupo amino se denomina N-terminal. El enlace peptídico es un enlace covalente cuya unión es muy fuerte.
Estructura secundaria
Las cadenas polipeptídicas forman estructuras secundarias debido a la presencia de enlaces de hidrógeno. Estos enlaces de hidrógeno no proceden de grupos laterales, sino de átomos de hidrógeno parcialmente cargados positivamente y de átomos de oxígeno parcialmente cargados negativamente en el enlace peptídico (-CO-NH-). La hélice α: algunas regiones o todo el péptido forman una estructura helicoidal izquierda o derecha. La hoja plegada Β: los péptidos dispuestos en paralelo forman una hoja de papel plegada mediante enlaces de hidrógeno. (Dos péptidos diferentes o segmentos diferentes del mismo péptido)
Estructura terciaria
Los polipéptidos que han formado una estructura secundaria se doblan, pliegan o enrollan para crear una estructura tridimensional más compleja. Estos factores contribuyen a la compleja estructura terciaria: interacción hidrofóbica, enlace de hidrógeno, enlace iónico y enlace disulfuro.
Interacción hidrófoba: los grupos hidrófobos de la cadena peptídica se agrupan en el núcleo de la proteína para evitar las moléculas de agua. Los grupos hidrófilos se orientan hacia el exterior para formar enlaces de hidrógeno con el agua.
Enlace de hidrógeno: Los enlaces de hidrógeno que producen la estructura terciaria de las proteínas proceden de los grupos laterales de los aminoácidos. Los átomos de oxígeno e hidrógeno se atraen porque tienen cargas parcialmente opuestas.
Enlace iónico: Los aminoácidos ácidos y los aminoácidos básicos se atraen porque tienen cargas opuestas. Tienen cargas opuestas integrales, por lo que estos enlaces son más fuertes que los enlaces de hidrógeno.
Enlace disulfuro: Dos cisteínas forman un enlace disulfuro para unir diferentes regiones del péptido, lo que da lugar al plegamiento de la cadena peptídica.
Estructura cuaternaria
Algunas proteínas están compuestas por múltiples cadenas peptídicas. Estas cadenas peptídicas con estructura terciaria se denominan subunidades, y están unidas entre sí por fuerzas de van der Waals, enlaces de hidrógeno y enlaces iónicos.